胰蛋白酶，最初在牛的胰腺中被发现，现已从多种来源中分离出来，包括哺乳动物（人、牛、猪和狗）和无脊椎动物。近年来，还发现了微生物来源的胰蛋白酶，例如Streptomyces Griseus、Bacillus licheniformis和Fusarium oxysporum。过去商业化生产胰蛋白酶主要依赖于从牛或其他哺乳动物的胰腺组织提取，然而这种方法存在一些缺点，如生产成本高、与结构和功能类似的蛋白酶α-糜蛋白酶的污染、稳定性低、纯度低、污染性强等，这些缺点限制了其深入应用。将胰蛋白酶在微生物中进行异源表达可以在短时间内产生大量的活性胰蛋白酶，并通过改造和发酵优化可以提高表达量和改善催化性质等，为其在医疗、皮革行业中的应用等提供了更多可能性。

胰蛋白酶（EC 3.4.21.4）是一种丝氨酸蛋白酶，通过断裂赖氨酸和精氨酸C末端的肽键而形成。重组胰蛋白酶是利用基因工程菌进行表达，并通过层析色谱法纯化获得，其氨基酸序列与猪胰腺源的阳离子型胰蛋白酶完全相同，分子量为24 kDa，最适pH范围为7.0-9.0。它可以取代猪胰腺源胰蛋白酶在各种生物技术过程中的应用，如重组胰岛素的制备、细胞培养、细胞发酵、蛋白质的酶解、测序以及各种组织的细胞分离等。

目前市面上常用的细胞消化液包括非酶法的EDTA和酶法的Trypsin、TrypLE和Neptry胰酶细胞消化液：EDTA属于非酶法解离细胞，能够保持细胞活力和回收率，快速安全；Trypsin是一种丝氨酸蛋白酶，可水解赖氨酸或精氨酸羧基侧蛋白质，是常用的动物源性胰蛋白酶，但在细胞消化的同时容易引入外源污染；TrypLE是一种非动物源性重组胰蛋白酶，适用于解离多种贴壁哺乳动物细胞，可切割赖氨酸和精氨酸C-末端上的肽键，替代胰蛋白酶。其极高的纯度提高了特异性，减少了一些胰蛋白酶提取物中存在的其他酶对细胞可能造成的损害；中科百抗Neptry胰酶细胞消化液是一种来源于Fusarium oxysporum的胰蛋白酶样蛋白酶，该酶是从大肠杆菌中表达纯化而来，是一种非动物源性重组蛋白酶，与胰蛋白酶的酶切位点和pH活性范围一致，能对蛋白序列中精氨酸和赖氨酸的羧基端肽键进行切割，但其具有更高的稳定性、更好的纯度、更温和的消化和更低的细胞毒性。该重组胰蛋白酶在细胞实验中已被证实可以有效地解离贴壁生长哺乳动物细胞，具有与猪胰蛋白酶相似的解离动力学，并表现出较低的细胞毒性。纯度分析表明，Neptry胰酶细胞消化液相较于传统胰蛋白酶，纯度更高，分子更加稳定，活性保持更加优异。